(相關資料圖)

近日，中國科學院廣州生物醫(yī)藥與健康研究院張小飛團隊在《細胞報告》（Cell Reports）上，發(fā)表了題為MARCH7-Mediated Ubiquitination Decreases the Solubility of ATG14 to Inhibit Autophagy的研究論文，揭示了E3泛素連接酶MARCH7通過泛素化修飾ATG14抑制自噬，導致蛋白聚集體通過自噬途徑降解受阻的機制。

自噬是真核細胞中保守且重要的分解代謝機制。自噬失調(diào)、紊亂與癌癥、神經(jīng)退行性疾病、衰老等密切相關。近年來，隨著對自噬的研究不斷深入，科學家發(fā)現(xiàn)泛素化這種廣泛存在的蛋白翻譯后修飾在其中發(fā)揮著重要作用。然而，自噬復雜而精準的調(diào)控網(wǎng)絡至今未完全清晰，對自噬密碼的解讀仍是未來幾十年基礎研究工作不可缺少的部分。

該研究通過蛋白質(zhì)譜等技術鑒定出自噬核心機制中關鍵蛋白ATG14的E3泛素連接酶MARCH7，并進一步確定其對ATG14的泛素化修飾位點以及修飾類型。該工作為補充泛素鏈功能提供了研究依據(jù)，為完善自噬調(diào)控機制提供了新證據(jù)，并為自噬相關疾病的治療提供了新的方向和研究靶點。

研究工作得到廣東省珠江人才計劃、廣東省科技計劃項目和香港創(chuàng)新科技署的支持。

論文鏈接

MARCH7泛素化ATG14抑制自噬的示意圖

關鍵詞：